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Curso de Doctorado, Formación Específica.
Del 17 al 22 de octubre de 2016 | Horario: de 9 a 13 horas, de lunes a sábado | Lugar: Auditorio del Edificio Integrador, Facultad de Ciencias Químicas (UNC), primer piso. Av. Haya de la Torre y Medina Allende, Ciudad Universitaria, Córdoba.
Organiza: Departamento de Química Biológica (FCQ, UNC).
Curso aprobado por resolución HCD 548/2016.
Cupos limitados: 60 personas.
Dirigido a: alumnos de posgrado que estén realizando su tesis de Doctorado o Doctores realizando su posdoctorado en Ciencias Químicas, Biomédicas, Biológicas y afines.
Objetivo: acercarse al conocimiento detallado de los mecanismos y consecuencias funcionales de algunas de las modificaciones postraduccionales que sufren las proteínas para poder ejercer o regular su función biológica.
Plantel docente:
-Directores:
Dr. José Luis Daniotti (Departamento de Química Biológica-CIQUIBIC, FCQ, UNC).
Dr. Javier Valdez Taubas (Departamento de Química Biológica-CIQUIBIC, FCQ, UNC).
Profesores invitados: Dra. Hallak, Marta (Depto. Química Biológica-CIQUIBIC, FCQ-UNC); Dr. Fernando Irazoqui (Depto. Química Biológica-CIQUIBIC, FCQ-UNC); Dr. Carlos Arce (Depto. Química Biológica-CIQUIBIC, FCQ-UNC); Dr. Gastón Bisig (Depto. Química Biológica-CIQUIBIC, FCQ-UNC); Dr. Mauricio Galeano (Depto. Química Biológica-CIQUIBIC, FCQ-UNC); Dr. Jorge Romero (Depto. Química Biológica-CIQUIBIC, FCQ-UNC); Dr. Mario Rossi (Instituto de Investigación en Biomedicina de Buenos Aires - CONICET - Instituto Partner de la Sociedad Max Planck (IBioBA-CONICET-MPSP); Dr. José Luis Bocco (Depto. Bioquímica Clínica-CIBICI, FCQ-UNC); Dra. Carla Asteggiano (Laboratorio Desórdenes Congénitos de la Glicosilación (CDG), Centro de Estudio de las Metabolopatías Congénitas (CEMECO), Hospital de Niños, Córdoba y Universidad Católica de Córdoba).
Modalidad: presencial, teórico.
Aranceles:
-Estudiantes de Doctorado de la FCQ (UNC) y estudiantes de Doctorado de la UNC con cargo docente de la UNC: sin costo (según Res. HCS 02/09).
-Estudiantes de posgrado y becarios, sin cargo docente de la UNC y de otras instituciones nacionales: $1.200
-Egresados/profesionales o extranjeros: $1.200
(Incluye certificado)
Inscripciones: desde el 26 de septiembre y hasta el 11 de octubre de 2016 completando un formulario on-line AQUÍ
Más información: Dr. José Luis Daniotti; e-mail daniotti@dqb.fcq.unc.edu.ar y Dr. Javier Valdez Taubas; e-mail jvaldezt@dqb.fcq.unc.edu.ar
Organiza: Departamento de Química Biológica (FCQ, UNC).
PROGRAMA
N-Glicosilación (Dr. Daniotti): N-glicosilación de proteínas. Generalidades. Estructura. Tipos. Maquinaria molecular. Secuencia consenso de N-glicosilación. Efecto sobre las propiedades fisicoquímicas de las proteínas. Rol en el procesamiento y control de calidad de plegamiento de proteínas. Participación en el direccionamiento intracelular de proteínas. Regulación, tipos y organización de glicosíltransferasas intervinientes en el proceso de N-glicosilación. Herramientas de estudio. Consecuencias en defectos de N-glicosilación.
O-GalNAc glicosilación de proteínas (Dr. Irazoqui): Glicoproteínas tipo mucinas, diversidad de estructuras glucidicas, funciones de O-glicanos, biosíntesis de O-glicanos, glicosiltransferasas involucradas, organización y regulación de glicosíltransferasas.
Desórdenes congénitos de Glicosilación (CDG) (Dra. Asteggiano): Conceptos Generales CDG. Clasificación y nomenclatura de los Desórdenes Congénitos de Glicosilación debidos a defectos en formación de N- u O-glicoproteínas. Estrategias metodológicas para el diagnóstico de CDG.Desórdenes Congénitos de la N-Glicosilación más frecuentes. Desórdenes Congénitos de la O-Glicosilación más frecuentes.
Acetilación proteica (Dr. Irazoqui): Acetilación como regulador de eventos celulares, estrategias de estudio de proteínas acetiladas, modificación postraduccional reversible: acetiltransferasas y deacetilasas, rol de la acetilación en la modulación de la actividad biológica de proteínas.
Ubiquitinación (Dr. Rossi): Descubrimiento del Sistema Ubiquitina Proteasoma.- Complejidad del sistema de señalización mediado por ubiquitina y moléculas relacionadas (UBL). Rol de la cascada de ubiquitinación en el mantenimiento de la homeostasis celular. Patologías asociadas a alteraciones en vía de Ubiquitinación. Desarrollo de estrategias terapéuticas para modular la actividad del sistema ubiquitina proteasoma.
S-acilación (palmitoilación) de proteínas (Dr. Valdez Taubas): Distintos tipos de Lipidación de proteínas. S-acilación (palmitoilación). Estrategias de detección de proteínas palmitoiladas. Enzimas de la Familia DHHC y su rol como Palmitoiltransferasas. Mecanismo de S-acilación. Palmitoil-proteomas y su anotación. Consecuencias funcionales de la S-acilación. Palmitoilación y su posible rol en cáncer e infección.
De-acilación de proteínas (Dr. Daniotti): Enzimas Involucradas (tioesterasas), características funcionales y estructurales; Relevancia biológica; Rol en segregación y transporte intracelular de proteínas aciladas; Sustratos; Inhibidores; Rol en patologías.
Arginilación de proteínas (Dres. Hallak y Galeano): Introducción al estudio de la arginilación postraducción de proteínas. Participación de ATE1 en la vía de degradación proteasomal dependiente de ubiquitina. Modulación de procesos apoptóticos por proteínas arginiladas. Relevancia fisiológica de péptidos/proteínas modificadas por arginilación. Implicancia de la arginilación postraducción de proteínas en el desarrollo embrionario. Participación de ATE1 en otras vías de degradación. Implicancia en procesos neurodegenerativos. Modificación postraducción de proteínas por incorporación covalente de amino ácidos en el N terminal. Arginilación de proteínas por la enzima arginil-tRNA proteína transferasa (Ate1). Identificación de sustratos. Función de las proteínas modificadas. Calreticulinaarginilada.
Nitrosilación de proteínas (Dr. Romero): Biosíntesis del óxido nítrico. Rol del óxido nítrico en eventos fisiológicos y patológicos. Distintos tipos de modificación en proteínas por óxido nítrico. Métodos de detección, identificación y cuantificación de proteínas S-nitrosiladas. Efecto de S-nitrosilación en la función catalítica de enzimas.
Modificaciones postraducción de tubulina (Dres. Arce y Bisig:): Citoesqueleto, Microtúbulos, Tubulina. Dinamismo de microtúbulos. Modificaciones postraduccionales de tubulina: Tirosinación/detirosinación, Acetilación, Arginilación, Ubiquitinación, Glicosilación, Sumoilación, Palmitoilación, Fosforilación, Poliglicinación. Poliglutamilación: Funciones y posibles implicancias en enfermedades del neurodesarrollo y neurodegenerativas.
BIBLIOGRAFÍA
Bibliografía general
-Molecular Biology of the Cell. Alberts, B., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M., Roberts, K., Walter, P. Garland Science. 2008. 5ta edición.
-Biología Celular y Molecular. Lodish, H.; Berk, A.; Matsudaira, P.; Kaiser, C.A.; Krieger, M.; Scott, M.P.; Zipursky, S.L. and Darnell J. Editorial Médica Panamericana. Buenos Aires, Argentina. 5º edición. 2005.
-“Molecular Biology of the Cell: The Problems Book”. John Wilson, Tim Hunt Garland Science. 2008. 5ta edición.
Bibliografía específica
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-Chamberlain LH, Shipston MJ. The physiology of protein S-acylation.Physiol Rev. 2015 Apr;95(2):341-76. Review.
-González Montoro A, Chumpen Ramirez S, Valdez Taubas J. The canonical DHHC motif is not absolutely required for the activity of the yeast S-acyltransferases Swf1 and Pfa4. J Biol Chem. 2015 Sep 11;290(37):22448-59.
-González Montoro A, Quiroga R, Valdez Taubas J. Zinc co-ordination by the DHHC cysteine-rich domain of the palmitoyltransferase Swf1. Biochem J. 2013 ;454:427-35
-Hershko, A., and Ciechanover, A. (1998) Annu Rev Biochem 67, 425-479
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-Martina J.A., Daniotti J.L. and Maccioni H.J.F -Influence of N-glycosylation and N-glycan trimming on the activity and intracellular traffic of GD3 synthase (ST8Sia I). Journal of Biological Chemistry 273:3725-3731 (1998).
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-Thierry Hennet and Jürg Cabalzar. Congenital disorders of glycosylation: a concise a concise chart of glycocalyx dysfunction. TIBS-1129 (2015).